Química Biológica General (LCTA)

El Departamento de Química Biológica de la Facultad de Farmacia y Bioquímica se encuentra en el sexto piso de la Facultad de Medicina, entrada por Paraguay, ascensores del lado izquierdo.

Las actividades de Trabajos Prácticos se realizarán en el Departamento de QB. Las actividades que corresponden a Clases Teóricas se desarrollarán en el Departamento de Química Biológica o en aula a designar en la FFyB (Junín 956).

Duración: 14 semanas.

Carga horaria: 98 h totales.

Contenidos mínimos

Estudio de biomoléculas: hidratos de carbono, aminoácidos, proteínas, lípidos y ácidos nucleicos. Estructuras y funciones. Membranas biológicas: transporte. Enzimas: tipos. Cinética enzimática. Regulación. Métodos de separación y caracterización de macromoléculas. Bioenergética. Oxidaciones biológicas. Fotosíntesis. Metabolismo de hidratos de carbono, aminoácidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. Regulación e interrelación de las vías metabólicas. Receptores celulares. Transducción y amplificación de señales. Integración y control de los procesos metabólicos.

Unidades temáticas

Unidad 1: ÁCIDOS NUCLEICOS

Estructura de los ácidos nucleicos. Propiedades químicas de los ácidos nucleicos, métodos de secuenciación. Estructura secundaria: modelos de Watson-Crick. Complementariedad y apareamiento de bases. Formas alternativas de estructura secundaria. Estructura terciaria: superenrollamiento, ADN circular. ADN triple y cuadruplexo. Estabilidad de las estructuras secundaria y terciaria: desnaturalización, temperatura de fusión. Purificación de ADN y ARN. Genes y cromosomas.

Unidad 2: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.

Aminoácidos: clasificación y propiedades. Formación del enlace peptídico. Péptidos. Niveles de organización estructural de las proteínas. Estructura primaria o covalente de proteínas. Homología de secuencia. Determinación de la secuencia de aminoácidos. Métodos de purificación de proteínas. Síntesis química de péptidos. Proteínas conjugadas. Estructura secundaria: hélices α, hojas β, giros β y bucles. Representación de Ramachandran. Clasificación estructural de las proteínas: globulares y fibrosas. Estructura terciaria de las proteínas. Dominios. Motivos estructurales. Métodos para determinar la estructura tridimensional de una proteína. Estructura cuaternaria. Plegamiento de proteínas. Plegamiento asistido. Enfermedades priónicas. Proteínas desestructuradas. Función de las proteínas: interacción ligando-proteína. Proteínas de unión a oxígeno: mioglobina y hemoglobina. Unión cooperativa de oxígeno, unión del monóxido de carbono y efectores alostéricos de la hemoglobina. Anemia falciforme como modelo de enfermedad molecular de la hemoglobina.

Unidad 3: GLÚCIDOS Y GLICOBIOLOGÍA

Monosacáridos: aldosas y cetosas. Estructura de monosacáridos. Compuestos estructuralmente relacionados con los glúcidos: ácidos aldónicos, urónicos y aldáricos. Ácido ascórbico, ácidos neuramínico y siálico. Desoxisacáridos y aminosacáridos. Esteres fosfóricos de azúcares. Los monosacáridos como agentes reductores. Mutarrotación. El enlace glucosídico. Polisacáridos: homopolisacáridos y heteropolisacáridos. Estructura y función de polisacáridos de reserva y de polisacáridos estructurales. Glucoconjugados: proteoglucanos, glucoproteínas y glucolípidos. Análisis de glúcidos. Métodos para el estudio de su estructura.

Unidad 4: LÍPIDOS

Estructura química de los lípidos complejos. Ácidos grasos: características estructurales. Relación entre temperatura de fusión y longitud de cadena, número de dobles enlaces y presencia de insaturaciones. Ácidos grasos esenciales. Lípidos de almacenamiento: triacilglicéridos. Ceras. Propiedades fisicoquímicas. Fosfolípidos: glicerofosfolípidos. Esfingolípidos: esfingomielina y glucoesfingolípidos. Galactolípidos. Eicosanoides. Esteroles. Terpenos. Métodos de purificación e identificación de lípidos. Lipidómica. Composición y arquitectura de las membranas biológicas. Dinámica de las membranas. Transporte de solutos a través de las membranas.

Unidad 5: ENZIMAS

Mecanismos generales de la catálisis. Catálisis biológica. Enzimas, diversidad de la función. Nomenclatura. Efecto de la catálisis sobre la velocidad de la reacción: estado de transición. Medición de la velocidad de la reacción. Interacción enzima-sustrato, modelos. Cinética de la catálisis enzimática: análisis de Michaelis-Menten (estado de equilibrio), análisis de Briggs-Haldane (estado estacionario), Km y kcat, número de recambio. Transformaciones lineales de la ecuación de Michaelis-Menten. Mecanismos de reacciones con más de un sustrato. Enzimas alostéricas. Regulación de la actividad enzimática por modificación covalente y por control de la síntesis y degradación. Activadores. Inhibidores reversibles e irreversibles. Biocatálisis no proteica: ribozimas.

Unidad 6: COENZIMAS Y VITAMINAS

Vitaminas liposolubles e hidrosolubles. Vitaminas como componentes de enzimas y coenzimas. Sinonimia y estructura química. Fuentes naturales y requerimientos. Absorción, transporte y metabolismo. Bases moleculares del mecanismo de acción y papel funcional. Vitaminas A, D, E, K, C, complejo B (tiamina, riboflavina, niacina, nicotinamida, ácido pantoténico), B6 (piridoxina-piridoxal-piridoxamina), biotina, B12 (cobalamina) y ácido fólico.

Unidad 7: BIOENERGÉTICA

Termodinámica. Bioenergética y tipos de reacciones bioquímicas. Compuestos con alta energía de hidrólisis, bases estructurales. Ejemplos de reacciones acopladas en sistemas biológicos. Transferencia de grupos fosforilo y ATP. Reacciones biológicas de óxido-reducción. La cadena respiratoria: mitocondrias, descripción y estructura. Transportadores de electrones. Estructura de los complejos multienzimáticos que forman la cadena respiratoria. Flujo de electrones y protones a través de la cadena respiratoria. Fuerza protón-motriz. Teoría quimiosmótica del acoplamiento. ATPasa mitocondrial F0F1. Inhibidores de la respiración y la fosforilación. Desacoplantes. Catálisis

rotacional: síntesis de ATP. Transportadores mitocondriales. Sistemas de lanzaderas de equivalentes de reducción. Razón P/O: rendimiento energético del proceso. Control respiratorio y balance energético. Captación de la energía luminosa. Características generales de la fotosíntesis. Absorción de la luz. El acontecimiento fotoquímico central: el flujo electrónico impulsado por la luz. Síntesis de ATP. Fotorrespiración. Rutas C4 y CAM de fijación de CO2.

Unidad 8: METABOLISMO INTERMEDIO DE LOS GLÚCIDOS.

Glucólisis: anaeróbica y aeróbica. Localización celular de las enzimas intervinientes. Fases de la glucólisis. Estequiometría y balance energético. Alternativas para la reoxidación del nucléotido de nicotinamida citosólico. Fermentación. Incorporación de otros monosacáridos. Gluconeogénesis: Reacciones enzimáticas y su relación con la glucólisis. Estequiometría y balance energético. Precursores gluconeogénicos. Regulación de la glucólisis. Puntos clave: hexoquinasa, fosfofructoquinasa y piruvato quinasa. Regulación del catabolismo de la glucosa en el músculo y el hígado. Regulación coordinada de la glucólisis y de la gluconeogénesis. Ruta de las pentosas-fosfato. Reacciones, funciones, balance de la oxidación completa de glucosa-6-fosfato. Glucogenólisis. Glucogenogénesis. Regulación de la glucógeno sintasa y glucógeno fosforilasa. Control alostérico y hormonal de la glucógeno fosforilasa de músculo e hígado. Coordinación del control de la glucogenólisis y la glucogenogénesis. Oxidación del piruvato a acetil-CoA. Complejo de la piruvato deshidrogenasa. Ciclo del ácido cítrico: reacciones, características, regulación.

Unidad 9: METABOLISMO INTERMEDIO DE LOS AMINOÁCIDOS.

Digestión y absorción de las proteínas de la dieta. Recambio proteico. Mecanismos generales de su degradación: transaminación, desaminación oxidativa, deshidratación, decarboxilación. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Degradación de aminoácidos de cadena ramificada. Cofactores importantes en el catabolismo de los aminoácidos. Excreción de productos nitrogenados: amoníaco, ácido úrico, urea. Transporte de amoníaco al hígado, síntesis de glutamina, ciclo de la glucosa-alanina. Ciclo de formación de la urea, balance energético. Relaciones entre los ciclos del ácido cítrico y de la urea.

Unidad 10: METABOLISMO INTERMEDIO DE LOS LÍPIDOS.

Oxidación de los ácidos grasos. Formación y oxidación de cuerpos cetónicos. Características del catabolismo de los ácidos grasos en los distintos tejidos. Rendimiento energético. Metabolismo de los ácidos grasos ramificados e insaturados. Biosíntesis de ácidos grasos, monoenoicos y polienoicos. Regulación. Síntesis de triacilgliceroles y fosfolìpidos. Biosíntesis de colesterol. Regulación. Lipoproteínas. Lipoproteínas de baja densidad (LDL). Receptor de LDL.

Unidad 11: RECEPCIÓN DE LA INFORMACIÓN Y TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES.

Características generales de la transducción de señales. Receptores. Análisis de la interacción ligando-receptor: características, tipos de ligando, modulación alostérica, señalización sesgada, dimerización de receptores. Comunicación intra e intercelular, segundos mensajeros y hormonas. Regulación metabólica por modificación covalente de proteínas. Fosforilación y defosforilación de proteínas como mecanismo central del control celular. Cascadas de amplificación de la señal.

Clases de receptores. Receptores acoplados a proteína G. Receptores tirosina quinasa. Receptores que utilizan la vía JAK-STAT. Receptores con actividad guanilato ciclasa. Receptores canales iónicos. Receptores de hormonas esteroides. Señalización mediada por integrinas.

Unidad 12: METABOLISMO DEL ADN, ARN Y BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS.

Replicación del ADN. ADN polimerasas características. Replicación en eucariotas. ADN polimerasa III. Orígenes de replicación. Importancia de las telomerasas en el mecanismo de replicación. Mecanismos de reparación de ADN. Metabolismo del ARN. Regulación de la expresión génica. Principios de regulación génica en procariotas y eucariotas. Promotores. Operones. Regulación transcripcional. Regulación del operon Lac. Regulación por atenuación. Respuesta SOS. Regulación por interruptores de ARN. Expresión génica y epigénica en eucariotas. Biosíntesis proteica. Características del código genético. Hipótesis de balanceo. Estructura del ribosoma. ARN de transferencia. Etapas de la síntesis proteica: características de las aminoacil-ARNt sintetasas; segundo código genético. Inhibición de la síntesis proteica. Destino subcelular de las proteínas sintetizadas. Sistemas de degradación de las proteínas.

Unidad 13: INTEGRACIÓN DEL METABOLISMO.

Hormonas: estructura química, mecanismos generales de acción hormonal, métodos de detección y purificación de hormonas. Modulación de la liberación hormonal por señales neuronales. Principales sistemas endocrinos y tejidos blanco. Cascadas de liberación hormonal, regulación. Metabolismo específico de los tejidos: división del trabajo. Cooperación metabólica. Funciones metabólicas de los tejidos. Regulación hormonal del metabolismo energético: acciones de la insulina y glucagon. Compensaciones metabólicas en respuesta al ayuno y la inanición. Efectos fisiológicos de la adrenalina y el cortisol. Regulación de la masa corporal: papel de leptina, insulina, adiponectina, grelina e incretinas. Receptores hipotalámicos: vías neuronales involucradas. Obesidad, síndrome metabólico y diabetes tipo 2: consecuencias, alternativas terapéuticas.

Unidad 14: TECNOLOGÍA DEL ADN RECOMBINANTE.

Clonación del ADN: fundamentos. Obtención de ADN recombinante. Vectores de clonación y de expresión. Expresión estable de proteínas. Vectores de procariotas, levaduras, eucariotas y de insectos. Transformación y transfección. Sistemas de expresión de proteínas. Genotecas. Reacción en cadena de la polimerasa. Secuenciación de genomas. Proteínas de fusión. Métodos para detectar interacciones proteína-proteína. Mutagénesis. Manipulación de los genomas: animales transgénicos y “knockout”.

Descripción de las actividades Teóricas y Prácticas

Teóricos

-Aminoácidos, péptidos y proteínas. Niveles de organización estructural.

-Estructura tridimensional de Proteínas.

-Función de las proteínas.

-Bioenergética y tipos de reacciones bioquímicas

-Enzimas. Cinética enzimática.

-Membranas biológicas y transporte

-Receptores

-Bioseñalización

-Vitaminas y coenzimas

-Metabolismo de glúcidos I. Glucólisis y fermentación

-Metabolismo de glúcidos II. Gluconeogénesis. Ruta de las pentosas fosfato

-Principios de regulación metabólica

-El ciclo del ácido cítrico

-Catabolismo de lípidos

-Fosforilación oxidativa

-Fotofosforilación

-Oxidación de aminoácidos y producción de urea

-Biosíntesis de lípidos

-Biosíntesis de aminoácidos, nucleótidos y moléculas relacionadas

-Regulación hormonal del metabolismo de los mamíferos

-Integración del metabolismo de los mamíferos

-Metabolismo del ADN: biosíntesis

-Metabolismo del ADN: mecanismos de reparación

-Metabolismo del ARN

-Metabolismo de las proteínas

-Regulación de la expresión génica

-Tecnologías de la información basadas en el ADN

Seminarios, talleres y trabajos prácticos

Proteínas:

Seminario I: Estructura y secuenciación de proteínas.

Trabajo práctico I: SDS-PAGE.

Seminario II: Determinación de la concentración de proteínas.

Trabajo práctico II: Determinación de la concentración de proteínas

Seminario III: Técnicas de separación de proteínas.

Trabajo práctico III: Técnicas cromatográficas.

Ácidos nucleicos:

Seminario: Estructura de ácidos nucleicos.

Cinética enzimática:

Seminario: Características de las enzimas, teoría del análisis de cinética enzimática.

Trabajo práctico: Estimación del intervalo de tiempo para la medida de velocidad inicial.

Lípidos:

Seminario: estructura de lípidos

Hidratos de Carbono:

Seminario: Estructura de glúcidos. Cuantificación de glúcidos

Trabajo práctico: Determinación de la composición cuali-cuantitativa de una muestra de hidratos de carbono

Trabajo práctico. Glucólisis.

Taller de integración del metabolismo: Seminario-Clase de trabajo grupal.

Metodología de Enseñanza

Distribución de horas de clases teóricas y clases prácticas semanales:

– Total de horas semanales: 7.5 h.

– 3 h de teoría, dictadas en dos clases de 90 min cada una en el mismo día y separadas por un intervalo de 30 min, y 4.5 h de clases prácticas como seminario o laboratorio.

– Cantidad de trabajos prácticos de laboratorio: 6 TPs de 4.5 h cada uno.

– Cantidad de seminarios: 6 de 4.5 h cada uno

– Taller integrador: 1 de 4.5 h

Bibliografía

• Nelson DL, y Cox MM. “Lehninger, Principios de Bioquímica”; Ed. Omega SA Barcelona 7º edición (2018).

• Stryer L, Berg JM y Tymoczko JL. “Bioquímica”. Ed. Reverté, 7 ª edición (2013).

• Mathews CK, van Holde KE, Appling DR y Anthony-Cahill SJ. Bioquímica. Ed. Pearson, 4º edición (2013)

Plantel docente

Profesor Titular

Dr. Fernando Dominici

Profesores asociados

Dr. Hugo Adamo

Dra. Mariela Gironacci

Profesores adjuntos

Dra. Patricia Benavides

Dra. Susana Gallego

Dra. Karina Gómez

Dra. Mariel Marder

Dra. Johanna Miquet

Dra. Ana Sotelo

Jefes de trabajos prácticos con dedicación exclusiva

Dra. Viviana Blank

Dra. Maite Duhalde

Dr. Rodolfo González Lebrero

Dra. Daniela Groppa

Dra. Julieta Marino

Dra. Liliana Pena

Jefes de trabajos prácticos con dedicación parcial

Dra. Silvia Longhi

Dra. Mónica Montes

Dra. Marina Muñoz

Dra. Myriam Zawoznik

Ayudantes de primera con dedicación exclusiva

Dr. José Luis Aparicio

Lic. Mariana Bojorge

Lic. Silvana Díaz Herrera

Dr. Santiago Faraj

Dra. Nabila Gómez

Dra. Florencia Iannone

Dra. Carolina Matayoshi

Dra. Luciana Mazzitelli

Dra. Agueda Placenti

Dra. Laura Recalde

Dra. Wanda Valsecchi

Ayudantes de primera con dedicación simple

Rentados

Bioq. Juan Manuel Anselmi Relats

Bioq. Nicole Cerf

Dra. Yamila Gándola

Dra. Carolina Marcucci

Bioq. Evelyn Mikkelsen

Bioq. Marina Rademacher

Dra. Débora Rinaldi

Ayudantes de segunda

Rentados

Bioq. Elizabeth Barrionuevo

Bioq. Mauro Silva

Ayudantes Ad-honorem

Florencia Auton

Benjamín Barrales

Valentina Benavidez

Sofía Cerini

Camila Chocan

Santiago De La Fuente

Victoria Irala

Andrés Narváez

Federico Occhiuzzi

Katherine Pérez

Julián Rodríguez

Hábitos personales
• Mantener en todo momento el guardapolvos (de manga larga) puesto y abrochado.
• Piernas y pies no deberán estar descubiertos: no utilizar ojotas o sandalias, pantalones cortos o polleras.
• Usar gafas de seguridad cuando se manipulen productos químicos líquidos de cualquier tipo en ebullición.
• Es indispensable usar gafas de seguridad cuando se manipulen productos químicos líquidos irritantes, corrosivos o tóxicos.
• No utilizar lentes de contacto, ya que en caso de accidentes por salpicaduras de productos químicos o sus vapores, al pasar por detrás de las lentes, podrían provocar lesiones en el ojo antes de retirarlas. En estos casos se recomienda el uso de anteojos.
• Si un producto químico salpica a los ojos, lavarlos durante 15 minutos sin interrupción. Actuar con urgencia en menos de 10 segundos. No dirigir una corriente de alta presión directamente al ojo porque podría lesionarse. Es necesario mantener los ojos abiertos con ayuda de los dedos para el lavado debajo de los párpados.
• No dejar objetos personales en mesas de trabajo.
• No comer o beber en los laboratorios.

Manipulación en el laboratorio
• Toda persona que manipule un producto químico, deberá tener conocimiento de sus características físicoquímicas y toxicológicas.
• Calentar los tubos de ensayo utilizando las pinzas.
• Utilizar en todo momento gradillas y soportes.
• Tomar los tubos de ensayo con los dedos, nunca con las manos.
• No llevar tubos de ensayo ni productos en los bolsillos.
• No calentar nunca un recipiente totalmente cerrado. Cuando se caliente, dirigir siempre la abertura en dirección contraria a uno mismo y a las demás personas cercanas.
• Transportar los productos en bandejas o recipientes para evitar derrames en caso de roturas.
• No oler productos químicos si no se está debidamente informado.
• No tocar con las manos ni probar los productos químicos.
• No pipetear con la boca. Utilizar propipetas o peras de goma.
• Asegurarse del enfriamiento de los materiales antes de tomarlos.
• Al finalizar una tarea u operación, recoger materiales, reactivos, equipos, etc.,evitando las acumulaciones innecesarias y dejar la zona de trabajo en las debidas condiciones de limpieza.
• Al terminar el trabajo, asegurarse de la desconexión de los aparatos, agua, gases, etc.
• Deberá ponerse especial cuidado en cerrar botellas y frascos inmediatamente después de su utilización.
• No transportar frascos o recipientes tomados por la tapa o tapón.
• Deberá mantenerse la limpieza y el orden en los laboratorios en todo momento.
• Deberán mantenerse libres los espacios de trabajo, así como las zonas de paso y salida de los recintos.
• No utilizar nunca un equipo o aparato sin conocer perfectamente su funcionamiento.
• Antes de utilizar sustancias inflamables asegurarse de que no haya cerca mecheros encendidos, calentadores etc.

Las guías de trabajos prácticos y el material adicional estarán disponibles en el Campus virtual de la Facultad.

 Guías de trabajos prácticos y material adicional 

Las guías de trabajos prácticos y el material adicional estarán disponibles en el Campus virtual de la Facultad.   

Materiales requeridos para los Trabajos Prácticos  

Cada alumno recibirá una alacena con materiales de laboratorio para la realización de los Trabajos Prácticos. El alumno será responsable de la pérdida y/o rotura del material existente en la alacena y deberá reponerlo al final de la cursada. 

Además, los alumnos deben traer los siguientes elementos para los Trabajos Prácticos: 

– Guardapolvo 

– Gafas de seguridad 

– Propipeta o perita de goma 

– Trapo rejilla 

– Calculadora científica 

– Marcador indeleble 

En el primer trabajo práctico deberán entregar una foto carnet (original o fotocopia). 

COMISIÓN PARA SEMINARIOS Y TRABAJOS PRÁCTICOS 

 Días jueves de 17:30 a 22:00

Los seminarios y trabajos prácticos se dictan en modalidad presencial. Una semana antes de cada clase según el cronograma de clases de seminarios y trabajos prácticos, el material didáctico correspondiente estará disponible en el Campus Virtual de la asignatura. Es imprescindible concurrir a las clases habiendo leído el material correspondiente y realizado las actividades que se indiquen.  

Durante los encuentros presenciales se discutirán los conceptos más importantes o complejos y se realizarán actividades que promuevan la reflexión, comprensión e integración de contenidos.  

CLASES TEÓRICAS   

 Se dictarán dos clases por día los jueves de 13:30 a 15:00 y 15:30 a 17:00

La asignatura se dicta en modalidad presencial. La semana anterior a cada clase (según el cronograma de clases teóricas) se hará disponible en el Campus virtual el material didáctico correspondiente a la clase, junto a archivos conteniendo actividades relacionadas con el tema en cuestión. Durante la clase se discutirán los conceptos más importantes y se realizarán actividades de discusión e integración de los temas específicos. 

Inscripción

Los alumnos deben inscribirse 48 h antes y concurrir al examen provistos de Libreta Universitaria o Documento de Identidad, calculadora y 4 hojas rayadas tamaño A4 o similar.

Primer Examen Promocional

– Fecha: fines de septiembre*

– Horario:

Comisiones 1 a 4: 12 h

Comisiones 5 a 8: 15 h

Temas incluidos: Todos los temas dictados antes del primer examen, tanto en clases teóricas como en trabajos prácticos.

Para poder rendir el primer parcial los alumnos deben tener las materias correlativas aprobadas.

Segundo Examen Promocional

– Fecha: fines de noviembre*

– Horario: 12 h

– Temas incluidos: Todos los temas dictados a partir del primer examen, tanto en clases teóricas como en trabajos prácticos.

Podrán rendir el segundo parcial los alumnos que hayan aprobado el primer parcial promocional y la primera evaluación de Trabajos Prácticos.

 (*) Dado que en las fechas previstas en el Calendario Académico para Exámenes Promocionales se estarán rindiendo los exámenes Regulatorios de la materia, una vez que comience la cursada se coordinará con los alumnos una fecha de evaluación que no se superponga con el resto de sus actividades curriculares.

Exámenes libres 

El examen libre consta de tres instancias: 

1. Examen escrito sobre los temas dictados en seminarios y trabajos prácticos, con formato y contenido equivalente a los exámenes regulatorios. 
2. Realización de un trabajo práctico y confección del informe correspondiente. 
3. Examen final escrito que incluye los temas dictados en las clases teóricas. 

La primera instancia es eliminatoria, debe ser aprobada para pasar a las siguientes. El trabajo práctico debe realizarse dentro de los 15 días luego del examen escrito; en caso de desaprobarlo, se puede volver a rendir una vez en un periodo de 15 a 30 días. El examen final se rinde en la fecha de exámenes siguiente del calendario académico; en caso de resultar desaprobado, se puede volver a rendir una vez más en la fecha de exámenes siguiente.  

El alumno que esté interesado en rendir Química Biológica en calidad de alumno libre deberá ponerse en contacto con la cátedra TRES SEMANAS ANTES de la fecha elegida para las instancias 1 y 2 de Trabajos Prácticos. Si aprobara estas dos instancias, deberá luego inscribirse en el Final como los demás alumnos. 

Las instancias 1 y 2 se rendirán los días miércoles inmediatos anteriores en el horario de 11 a 16, de modo tal que dos semanas antes de la fecha de Final se rinde la primera instancia, y una semana antes de la fecha de Final según el Calendario Académico se rinde la segunda instancia.  

Contactos: 

Secretaría: msanchez@ffyb.uba.ar 

Profesora Adjunta, Dra. Johanna Miquet: jmiquet@qb.ffyb.uba.ar 

Profesor Titular, Dr. Fernando Dominici: dominici@ffyb.uba.ar 

En caso de no concurrir personalmente a inscribirse en un examen libre, enviar correo electrónico a más de una de las direcciones provistas, para facilitar la comunicación. Del mismo modo, si habiéndose inscripto, desistiera de presentarse, tienen que avisarlo, ya que se prepara el material especialmente para la ocasión.   

A modo informativo, se transcribe el Artículo 8 de la resolución del Consejo Directivo acerca de las Normas de Regularización y Promoción de Asignaturas: 

El examen en calidad de libre consta de: 

1. a) una prueba escrita eliminatoria sobre los temas de trabajos prácticos, la cual se aprueba con una nota mínima de 4 (cuatro) puntos. Esta prueba quedará archivada en la Secretaría de la respectiva Cátedra por un plazo mínimo de un año calendario.
2. b) Aprobada la prueba mencionada en el ítem a, y en un período no mayor a 15 días, el alumno realizará un trabajo práctico que deberá ser aprobado con una calificación mínima de 4 (cuatro) puntos. El alumno que desapruebe el trabajo práctico, tendrá la opción a rendirlo una vez más en un período de 15 a 30 días.
3. c) Los alumnos que aprobaron las instancias anteriores estarán en condiciones de rendir un examen final, escrito u oral, sobre los temas del programa de la asignatura. Este examen será rendido en la fecha de exámenes siguiente del calendario académico. En caso de resultar desaprobado podrá repetirse en una oportunidad más en la fecha de exámenes siguiente.d) En ningún caso la aprobación de las exigencias de apartados a y b podrá equipararse a la condición de alumno regular.

Los exámenes de Química Biológica se rinden siguiendo el cronograma establecido por la Facultad, los días lunes a las 12.00 h en el Departamento de Química Biológica (6º piso Medicina). 

En caso de que el día lunes sea feriado, el examen se toma en el siguiente día hábil (martes o miércoles, según el tipo de feriado), en el mismo horario. 

Para poder rendir examen final deben inscribirse previamente a través de la página web de la Facultad durante la semana anterior (sistema Guaraní).  

El día del examen, deberán presentarse con un documento que acredite identidad (libreta universitaria o DNI).  

Además, deberán traer, para entregar, un cuadernillo de cuatro hojas rayadas tamaño A4 o equivalente.  

CRONOGRAMA DE ACTIVIDADES DE SEMINARIOS Y TRABAJOS PRÁCTICOS 2024

PRIMER PARTE:

14 de marzo. Seminario y taller de estructura de proteínas. Dra. Julieta Marino.

21 de marzo. Taller y Trabajo Práctico de Proteínas I: Determinación de concentración de proteínas. Dra. Julieta Marino

28 de marzo. Sin actividad (feriado).

4 de abril. Trabajo Práctico de Proteínas II: SDS-PAGE. Dra. Silvia Longhi.

11 de abril. Seminario de Cinética enzimática. Dr. Rodolfo González Lebrero.

18 de abril. Trabajo práctico de Cinética enzimática: Determinación de la actividad de la fosfatasa alcalina en condiciones de estado estacionario. Dr. Rodolfo González Lebrero.

25 de abril. Seminario de Lípidos. Dra. Viviana Blank

2 de mayo. Examen regulatorio 1. Temas: Proteínas. Cinética enzimática. Lípidos.

SEGUNDA PARTE:

9 de mayo. Seminario de Purificación de proteínas. Dra. Marina Muñoz.

15 de mayo. Trabajo práctico de Purificación de proteínas: Técnicas Cromatográficas. Dra. Marina Muñoz.

23 de mayo. Seminario de Ácidos nucleicos. Dra. Karina Gómez.

30 de mayo. Seminario de Hidratos de carbono. Dra. Maite Duhalde.

6 de junio. Trabajo práctico de Hidratos de carbono. Dra. Maite Duhalde.

13 de junio. Trabajo práctico de Metabolismo: Glucólisis. Dra. Viviana Blank.

20 de junio. Taller de integración. Dras. Viviana Blank y Johanna Miquet. Sin actividad presencial por ser feriado, la actividad se realizará de forma asincrónica a través de material y actividades disponibles en el campus virtual.

27 de junio. Examen regulatorio 2: Purificación de proteínas. Ácidos nucleicos. Hidratos de carbono. Metabolismo.

4 de julio. Primera instancia de recuperación.

11 de julio. Segunda instancia de recuperación.

Condiciones de regularidad 2024

1) Se deberá cumplir con el 75% de las actividades obligatorias que se presentarán durante la cursada.

– Asistencia a seminarios, talleres, y trabajos prácticos: deberán asistir al 75% de las clases.

– Presentación de informes: deberán aprobar el 75% de los mismos.

2) Durante la cursada, se realizarán dos exámenes regulatorios de aprobación obligatoria.

· Quienes desaprueben alguno de los dos exámenes regulatorios podrán volver a rendirlos en alguna de las dos instancias de evaluación recuperatoria.

· Aquellos alumnos que luego de haber pasado por todas las instancias de recuperación, no aprueben alguno de los dos exámenes regulatorios tendrán la condición de desaprobados, debiendo recursar la materia.

De este modo, la regularidad se obtendrá al cumplir con los puntos 1) y 2) antes mencionados.

A modo informativo, se transcribe el Artículo 2 de la resolución del Consejo Directivo acerca de las Normas de Regularización y Promoción de Asignaturas:

ARTÍCULO 2º. Se considerarán alumnos regulares de una asignatura a aquellos estudiantes que reúnan las condiciones de asistencia y aprobación de las actividades obligatorias que las cátedras informen debidamente como tales.

a) Los alumnos deberán asistir y/o cumplir como mínimo el setenta y cinco por ciento (75 %) de las actividades obligatorias: laboratorios de trabajos prácticos y clases de aula obligatorias (seminarios, tareas de enseñanza participativa, problemas, autoevaluación o presentaciones de trabajos o informes).

b) Asimismo, los alumnos serán evaluados mediante 2 (dos) exámenes de regularidad, referidos a la actividad obligatoria, debiendo aprobar los mismos, para regularizar los Trabajos Prácticos.

c) Los exámenes de regularidad podrán realizarse de manera simultánea con los exámenes promocionales, en la semana correspondiente a esta actividad académica.

d) Los profesores deberán informar a los alumnos, al inicio de la cursada, la modalidad adoptada.

CRONOGRAMA DE CLASES TEÓRICAS 2024

Se dictarán dos clases por día los jueves de 13:30 a 15:00 y 15:30 a 17:00.

La asignatura se dicta en modalidad presencial. Las clases teóricas se encuentran grabadas y subidas a YouTube. Una semana antes de cada clase (siguiendo el presente cronograma) estará disponible en el Campus de la asignatura el link al video correspondiente, junto con un archivo en formato pdf conteniendo las figuras y notas correspondientes, así como actividades relacionadas con el tema en cuestión. Los días jueves de 13:30 a 15:00 h y de 15:30 a 17:00 h se discutirán en forma presencial con el profesor a cargo los conceptos más importantes y se realizarán actividades de discusión e integración de los temas específicos.

Fecha, Tema y Profesor a cargo:

14 de marzo. Aminoácidos, péptidos y proteínas. Niveles de organización estructural. Dra. Ana Sotelo

14 de marzo. Estructura tridimensional de proteínas. Dra. Ana Sotelo

21 de marzo. Función de las proteínas. Dra. Ana Sotelo

21 de marzo. Bioenergética y tipos de reacciones bioquímicas.

Dra. Patricia Benavides

28 de marzo. Feriado.

4 de abril. Enzimas. Dra. Johanna Miquet

4 de abril. Membranas biológicas y transporte. Dr. Fernando Dominici

11 de abril. Vitaminas y coenzimas. Dra. Mariel Marder

11 de abril. Metabolismo de glúcidos I: Glucólisis y Fermentación. Dra. Mariel Marder

11 de abril. Metabolismo de glúcidos II: Gluconeogénesis. Ruta de las pentosas fosfato. Metabolismo de glucógeno. Dra. Mariel Marder

18 de abril. Principios de regulación metabólica. Dra. Mariel Marder

18 de abril. El ciclo del ácido cítrico. Dra. Mariel Marder

25 de abril. Catabolismo de lípidos. Dra. Mariela Gironacci

25 de abril. Fosforilación oxidativa. Dra. Ana Sotelo

2 de mayo. Semana de exámenes promocionales.

09 de mayo. Fotofosforilación. Dra. Patricia Benavides.

09 de mayo. Degradación de proteínas. Oxidación de aminoácidos y producción de urea. Dra. Ana Sotelo

16 de mayo. Biosíntesis de lípidos. Dra. Mariela Gironacci

16 de mayo. Receptores. Dra. Mariela Gironacci

23 de mayo. Bioseñalización. Dr. Fernando Dominici

23 de mayo. Biosíntesis de aminoácidos, nucleótidos y moléculas relacionadas. Dr. Fernando Dominici

23 de mayo. Regulación hormonal del metabolismo de los mamíferos. Dr. Fernando Dominici

30 de mayo. Integración del metabolismo de los mamíferos. Dr. Fernando Dominici

30 de mayo. Metabolismo del ADN I: biosíntesis. Dra. Mariela Gironacci.

6 de junio. Metabolismo del ADN II: reparación. Dra. Patricia Benavides

6 de junio. Metabolismo del ARN. Dra. Ana Sotelo

6 de junio. Biosíntesis de proteínas. Dra. Ana Sotelo

13 de junio. Regulación de la expresión génica. Dra. Susana Gallego

13 de junio. Tecnologías de la información basadas en el ADN. Dra. Mariela Gironacci.

20 de junio. Feriado nacional.

27 de junio. Semana de exámenes promocionales

Nelson DL y Cox MM. “Lehninger, Principios de Bioquímica”; Ed. Omega SA Barcelona 7º edición (2019).

Stryer L, Berg JM y Tymoczko JL. “Bioquímica. Con Aplicaciones Clínicas,”. Ed. Reverté, 7 ª edición (2013).

Mathews CK, van Holde KE, Appling DR y Anthony-Cahill SJ. Bioquímica. Ed. Pearson, 4º edición (2013).