Química Biológica (FyB)

Profesor Titular  

Dr. Fernando Dominici

Profesores asociados

Dr. Hugo Adamo

Dra. Mariela Gironacci

Profesores adjuntos

Dra. Patricia Benavides

Dra. Susana Gallego

Dra. Karina Gómez

Dra. Mariel Marder

Dra. Johanna Miquet

Dra. Ana Sotelo

Jefes de trabajos prácticos con dedicación exclusiva

Dra. Viviana Blank

Dra. Maite Duhalde

Dr. Rodolfo González Lebrero

Dra. Daniela Groppa

Dra. Julieta Marino

Dra. Liliana Pena

Jefes de trabajos prácticos con dedicación parcial

Dra. Mónica Montes

Dra. Marina Muñoz

Dra. Myriam Zawoznik

Ayudantes de primera con dedicación exclusiva

Dr. José Luis Aparicio

Lic. Mariana Bojorge

Dra. Silvana Díaz

Dr. Santiago Faraj

Lic. Nabila Gómez

Dra. Florencia Iannone

Bioq. Carolina Matayoshi

Dra. Luciana Mazzitelli

Bioq. Agueda Placenti

Bioq. Laura Recalde

Dra. Wanda Valsecchi

Ayudantes de primera con dedicación simple

Rentados

Bioq. Juan Manuel Anselmi Relats

Bioq. Nicole Cerf

Dra. Yamila Gándola

Dra. Silvia Longhi

Bioq. Carolina Marcucci

Bioq. Evelyn Mikkelsen

Bioq. Marina Rademacher

Dra. Débora Rinaldi

Ayudantes de segunda

Rentados

Bioq. Elizabeth Barrionuevo

Bioq. Mauro Silva

Ayudantes Ad-honorem

Auton, Florencia

Barrales, Benjamín

Benavidez, Valentina

Cabrera, Andrea

Cerini, Sofía

Chocan, Camila

De La Fuente, Santiago

Irala, Victoria

Narváez, Andrés

Occhiuzzi, Federico

Pérez, Katherine

Rodríguez, Julián

Contenidos mínimos

Estudio de biomoléculas: hidratos de carbono, aminoácidos, proteínas, lípidos y ácidos nucleicos.  Estructuras y funciones. Membranas biológicas: transporte. Enzimas:  tipos.  Cinética enzimática.  Regulación. Métodos de separación y caracterización de macromoléculas. Bioenergética. Oxidaciones biológicas. Fotosíntesis. Metabolismo y biosíntesis de hidratos de carbono, aminoácidos, lípidos, proteínas y lipoproteínas, ácidos nucleicos.  Regulación.  Código genético. Receptores celulares. Transducción y amplificación de señales. Integración y control de los procesos metabólicos.

Unidades temáticas

Unidad 1: ÁCIDOS NUCLEICOS

Estructura de los ácidos nucleicos. Propiedades químicas de los ácidos nucleicos, métodos de secuenciación. Estructura secundaria: modelos de Watson-Crick. Complementariedad y apareamiento de bases. Formas alternativas de estructura secundaria. Estructura terciaria: superenrollamiento, ADN circular. ADN triple y cuadruplexo. Estabilidad de las estructuras secundaria y terciaria: desnaturalización, temperatura de fusión. Purificación de ADN y ARN. Genes y cromosomas.

Unidad 2: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.

Aminoácidos: clasificación y propiedades. Formación del enlace peptídico. Péptidos. Niveles de organización estructural de las proteínas. Estructura primaria o covalente de proteínas. Homología de secuencia. Determinación de la secuencia de aminoácidos. Métodos de purificación de proteínas. Síntesis química de péptidos. Proteínas conjugadas. Estructura secundaria: hélices α, hojas β, giros β y bucles. Representación de Ramachandran. Clasificación estructural de las proteínas: globulares y fibrosas. Estructura terciaria de las proteínas. Dominios. Motivos estructurales. Métodos para determinar la estructura tridimensional de una proteína. Estructura cuaternaria. Plegamiento de proteínas. Plegamiento asistido. Enfermedades priónicas. Proteínas desestructuradas. Función de las proteínas: interacción ligando-proteína. Proteínas de unión a oxígeno: mioglobina y hemoglobina. Unión cooperativa de oxígeno, unión del monóxido de carbono y efectores alostéricos de la hemoglobina. Anemia falciforme como modelo de enfermedad molecular de la hemoglobina. Estructura de las inmunoglobulinas. Interacción antígeno-anticuerpo. Motores moleculares: actina y miosina. Mecanismos de la contracción muscular. Regulación de la contracción muscular.

Unidad 3: GLÚCIDOS Y GLICOBIOLOGÍA

Monosacáridos: aldosas y cetosas. Estructura de monosacáridos. Compuestos estructuralmente relacionados con los glúcidos: ácidos aldónicos, urónicos y aldáricos. Ácido ascórbico, ácidos neuramínico y siálico. Desoxisacáridos y aminosacáridos. Esteres fosfóricos de azúcares. Los monosacáridos como agentes reductores. Mutarrotación. El enlace glucosídico. Polisacáridos: homopolisacáridos y heteropolisacáridos. Estructura y función de polisacáridos de reserva y de polisacáridos estructurales. Glucoconjugados: proteoglucanos, glucoproteínas y glucolípidos. Análisis de glúcidos. Métodos para el estudio de su estructura.

Unidad 4: LÍPIDOS

Estructura química de los lípidos complejos. Ácidos grasos: características estructurales. Relación entre temperatura de fusión y longitud de cadena, número de dobles enlaces y presencia de insaturaciones.  Ácidos grasos esenciales. Lípidos de almacenamiento: triacilglicéridos. Ceras. Propiedades fisicoquímicas. Fosfolípidos: glicerofosfolípidos. Esfingolípidos: esfingomielina y glucoesfingolípidos. Galactolípidos. Eicosanoides. Esteroles. Terpenos. Métodos de purificación e identificación de lípidos. Lipidómica. Composición y arquitectura de las membranas biológicas. Dinámica de las membranas. Transporte de solutos a través de las membranas.

Unidad 5: ENZIMAS

Mecanismos generales de la catálisis. Catálisis biológica. Enzimas, diversidad de la función. Nomenclatura. Efecto de la catálisis sobre la velocidad de la reacción: estado de transición. Medición de la velocidad de la reacción. Interacción enzima-sustrato, modelos. Cinética de la catálisis enzimática: análisis de Michaelis-Menten (estado de equilibrio), análisis de Briggs-Haldane (estado estacionario), Km y kcat, número de recambio. Transformaciones lineales de la ecuación de Michaelis-Menten. Mecanismos de reacciones con más de un sustrato. Enzimas alostéricas. Regulación de la actividad enzimática por modificación covalente y por control de la síntesis y degradación. Activadores. Inhibidores reversibles e irreversibles. Biocatálisis no proteica: ribozimas.

Unidad 6: COENZIMAS Y VITAMINAS

Vitaminas liposolubles e hidrosolubles. Vitaminas como componentes de enzimas y coenzimas. Sinonimia y estructura química. Fuentes naturales y requerimientos. Absorción, transporte y metabolismo. Bases moleculares del mecanismo de acción y papel funcional. Vitaminas A, D, E, K, C, complejo B (tiamina, riboflavina, niacina, nicotinamida, ácido pantoténico), B6 (piridoxina-piridoxal-piridoxamina), biotina, B12 (cobalamina) y ácido fólico.

Unidad 7: BIOENERGÉTICA

Termodinámica. Bioenergética y tipos de reacciones bioquímicas. Compuestos con alta energía de hidrólisis, bases estructurales. Ejemplos de reacciones acopladas en sistemas biológicos. Transferencia de grupos fosforilo y ATP. Reacciones biológicas de óxido-reducción. La cadena respiratoria: mitocondrias, descripción y estructura. Transportadores de electrones. Estructura de los complejos multienzimáticos que forman la cadena respiratoria. Flujo de electrones y protones a través de la cadena respiratoria. Fuerza protón-motriz. Teoría quimiosmótica del acoplamiento. ATPasa mitocondrial F0F1. Inhibidores de la respiración y la fosforilación. Desacoplantes. Catálisis rotacional: síntesis de ATP. Transportadores mitocondriales. Sistemas de lanzaderas de equivalentes de reducción. Razón P/O: rendimiento energético del proceso. Control respiratorio y balance energético. Captación de la energía luminosa. Características generales de la fotosíntesis. Absorción de la luz. El acontecimiento fotoquímico central: el flujo electrónico impulsado por la luz. Síntesis de ATP. Evolución de la fotosíntesis oxigénica. Síntesis fotosintética de glúcidos. Fotorrespiración. Rutas C4 y CAM de fijación de CO2.

Unidad 8: METABOLISMO INTERMEDIO DE LOS GLÚCIDOS.

Glucólisis: anaeróbica y aeróbica. Localización celular de las enzimas intervinientes. Fases de la glucólisis. Estequiometría y balance energético. Alternativas para la reoxidación del nucléotido de nicotinamida citosólico. Fermentación. Incorporación de otros monosacáridos. Gluconeogénesis: Reacciones enzimáticas y su relación con la glucólisis. Estequiometría y balance energético. Precursores gluconeogénicos. Regulación de la glucólisis. Puntos clave: hexoquinasa, fosfofructoquinasa y piruvato quinasa. Regulación del catabolismo de la glucosa en el músculo y el hígado. Regulación coordinada de la glucólisis y de la gluconeogénesis. Ruta de las pentosas-fosfato. Reacciones, funciones, balance de la oxidación completa de glucosa-6-fosfato. Glucogenólisis. Glucogenogénesis. Regulación de la glucógeno sintasa y glucógeno fosforilasa. Control alostérico y hormonal de la glucógeno fosforilasa de músculo e hígado. Coordinación del control de la glucogenólisis y la glucogenogénesis. Oxidación del piruvato a acetil-CoA. Complejo de la piruvato deshidrogenasa. Ciclo del ácido cítrico: reacciones, características, regulación.

Unidad 9: METABOLISMO INTERMEDIO DE LOS AMINOÁCIDOS.

Digestión y absorción de las proteínas de la dieta. Recambio proteico. Mecanismos generales de su degradación: transaminación, desaminación oxidativa, deshidratación, decarboxilación. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Degradación de aminoácidos de cadena ramificada. Cofactores importantes en el catabolismo de los aminoácidos. Excreción de productos nitrogenados: amoníaco, ácido úrico, urea. Transporte de amoníaco al hígado, síntesis de glutamina, ciclo de la glucosa-alanina. Ciclo de formación de la urea, balance energético. Relaciones entre los ciclos del ácido cítrico y de la urea. Biosíntesis de aminoácidos no esenciales. Transferencia de fragmentos monocarbonados. Papel del tetrahidrofolato. Funciones precursoras de los aminoácidos. S-adenosilmetionina y metilación biológica.

Unidad 10: METABOLISMO INTERMEDIO DE LOS LÍPIDOS.

Oxidación de los ácidos grasos. Formación y oxidación de cuerpos cetónicos. Características del catabolismo de los ácidos grasos en los distintos tejidos. Rendimiento energético. Metabolismo de los ácidos grasos ramificados e insaturados. Síntesis mitocondrial y no mitocondrial de los ácidos grasos. Biosíntesis de ácidos grasos, monoenoicos y polienoicos. Regulación. Síntesis de triacilgliceroles y fosfolìpidos. Biosíntesis de colesterol. Regulación. Lipoproteínas de baja densidad (LDL). Receptor de LDL.

Unidad 11: RECEPCIÓN DE LA INFORMACIÓN Y TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES.

Características generales de la transducción de señales. Receptores. Análisis de la interacción ligando-receptor: características, tipos de ligando, modulación alosterisca, señalización sesgada, dimerización de receptores. Comunicación intra e intercelular, segundos mensajeros y hormonas. Regulación metabólica por modificación covalente de proteínas. Fosforilación y defosforilación de proteínas como mecanismo central del control celular. Cascadas de amplificación de la señal. Clases de receptores. Receptores acoplados a proteína G. Receptores tirosina quinasa. Receptores que utilizan la vía JAK-STAT. Receptores con actividad guanilato ciclasa. Receptores canales iónicos. Receptores de hormonas esteroides. Señalización mediada por integrinas.

Unidad 12: METABOLISMO DEL ADN, ARN Y BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS.

Replicación del ADN.  ADN polimerasas características.   Replicación en eucariotas. ADN polimerasa III.  Orígenes de replicación. Importancia de las telomerasas en el mecanismo de replicación.   Mecanismos de reparación de ADN. Metabolismo del ARN. Regulación de la expresión génica.  Principios de regulación génica en procariotas y eucariotas. Promotores. Operones. Regulación transcripcional. Regulación del operon Lac. Regulación por atenuación. Respuesta SOS. Regulación por interruptores de ARN. Expresión génica y epigénica en eucariotas. Biosíntesis proteica. Características del código genético. Hipótesis de balanceo. Estructura del ribosoma. ARN de transferencia. Etapas de la síntesis proteica: características de las aminoacil-ARNt sintetasas; segundo código genético. Inhibición de la síntesis proteica. Destino subcelular de las proteínas sintetizadas. Sistemas de degradación de las proteínas.

Unidad 13: INTEGRACIÓN DEL METABOLISMO.

Hormonas: estructura química, mecanismos generales de acción hormonal, métodos de detección y purificación de hormonas. Modulación de la liberación hormonal por señales neuronales. Principales sistemas endocrinos y tejidos blanco. Cascadas de liberación hormonal, regulación. Metabolismo específico de los tejidos: división del trabajo. Cooperación metabólica. Funciones metabólicas de los tejidos. Regulación hormonal del metabolismo energético: acciones de la insulina y glucagon. Compensaciones metabólicas en respuesta al ayuno y la inanición.  Efectos fisiológicos de la adrenalina y el cortisol. Regulación de la masa corporal: papel de leptina, insulina, adiponectina, grelina e incretinas. Receptores hipotalámicos: vías neuronales involucradas.  Obesidad, síndrome metabólico y diabetes tipo 2: consecuencias, alternativas terapéuticas.

Unidad 14: TECNOLOGÍA DEL ADN RECOMBINANTE.

Clonación del ADN: fundamentos. Obtención de ADN recombinante. Vectores de clonación y de expresión. Expresión estable de proteínas. Vectores de procariotas, levaduras, eucariotas y de insectos. Transformación y transfección. Sistemas de expresión de proteínas. Genotecas. Reacción en cadena de la polimerasa. Secuenciación de genomas. Proteínas de fusión. Métodos para detectar interacciones proteína-proteína. Mutagénesis. Manipulación de los genomas: animales transgénicos y “knockout”.

Descripción de las actividades Teóricas y Prácticas

Teóricos

-Aminoácidos, péptidos y proteínas. Niveles de organización estructural.            

-Estructura tridimensional de Proteínas. Plegamiento   

-Función de las proteínas. Estructura cuaternaria.           

-Bioenergética y tipos de reacciones bioquímicas            

-Enzimas I: Enzimas I. Cinética enzimática. Inhibidores.

-Enzimas II. Mecanismos de catálisis y regulación.           

-Membranas biológicas y transporte     

-Glucólisis, gluconeogénesis y ruta de las pentosas fosfato         

-Principios de regulación metabólica: glucosa y glucógeno          

-Catabolismo de lípidos

-El ciclo del ácido cítrico               

-Fosforilación oxidativa

-Fotofosforilación          

-Oxidación de aminoácidos y producción de urea

-Biosíntesis de lípidos

-Receptores

-Bioseñalización              

-Biosíntesis de aminoácidos, nucleótidos y moléculas relacionadas         

-Regulación hormonal del metabolismo de los mamíferos           

-Integración del metabolismo de los mamíferos

-Metabolismo del DNA: biosíntesis         

-Metabolismo del DNA: mecanismos de reparación        

-Metabolismo del RNA 

-Metabolismo de las proteínas 

-Regulación de la expresión génica         

-Tecnologías de la información basadas en el ADN          

Seminarios, talleres y trabajos prácticos

Proteínas:

Semana I: Seminario de estructura de proteínas. Resolución de problemas.

Semana II: Trabajo Práctico (Determinación de la concentración de proteínas). Taller de problemas.

Semana III: Trabajo práctico (SDS-PAGE).

Cinética enzimática:

Semana IV: Seminario de cinética enzimática. Resolución de problemas.

Semana V: Trabajo Práctico (Estimación del intervalo de tiempo para la medida de velocidad inicial).

Semana VI: Trabajo práctico (Determinación de la velocidad inicial de una reacción enzimática en función de la concentración de sustrato).

Ácidos nucleicos:

Semana VII: Seminario de estructura de ácidos nucleicos. Taller de resolución de ejercicios.

Purificación de proteínas:

Semana VIII: Seminario de purificación de proteínas. Resolución de problemas.

Semana IX: Trabajo Práctico (Técnicas cromatográficas).

Hidratos de Carbono:

Semana X: Seminario de estructura y cuantificación de glúcidos. Resolución de problemas.

Semana XI: Trabajo práctico (Determinación de la composición cuali-cuantitativa de una muestra de hidratos de carbono).

Lípidos:

Semana XII: Seminario de estructura y metabolismo de lípidos. Resolución de ejercicios.

Metabolismo:

Semana XIII: Taller de integración de metabolismo.

Semana XIV: Trabajo práctico (Glucólisis).

Metodología de Enseñanza

Distribución de horas de clases teóricas y clases prácticas semanales:

– total de horas semanales: 8 hs.

– 3 hs. de clases teóricas, dictadas en dos encuentros semanales de 90 min cada una (37,5 % de la carga horaria total)

– 5 hs. de clases prácticas como tarea de aula o laboratorio (62,5 % de la carga horaria total), conformadas por a) trabajos prácticos de laboratorio (7 de 5 hs. de duración cada uno), b) clases de resolución de problemas y talleres (7 de 3 hs. de duración cada uno), c) seminarios (7 de 2 hs. de duración cada uno)

Carga horaria total: 112 hs.

Bibliografía

• Nelson DL y Cox MM. “Lehninger, Principios de Bioquímica”; Ed. Omega SA Barcelona 7º edición (2018).
• Stryer L, Berg JM y Tymoczko JL. “Bioquímica”. Ed. Reverté, 7 ª edición (2013).
• Mathews CK, van Holde KE, Appling DR y Anthony-Cahill SJ. Bioquímica. Ed. Pearson, 4º edición (2013).

1) Se deberá cumplir con el 75% de las actividades obligatorias que se desarrollarán durante la cursada.

– Asistencia a seminarios, talleres, y trabajos prácticos: deberán asistir al 75% de las clases.

– Presentación de informes: deberán aprobar el 75% de los mismos.

2) Durante la cursada, se realizarán dos exámenes regulatorios de aprobación obligatoria.

• Quienes desaprueben alguno de los dos exámenes regulatorios podrán volver a rendirlos en alguna de las dos instancias de evaluación recuperatoria.
• Aquellos alumnos que luego de haber pasado por todas las instancias de recuperación, no aprueben alguno de los dos exámenes regulatorios tendrán la condición de desaprobados, debiendo recursar la materia.

De este modo, la regularidad se obtendrá al cumplir con los puntos 1) y 2) antes mencionados.

A modo informativo, se transcribe el Articulo 2 de la resolución 484/18:

ARTICULO 2º. Se considerarán alumnos regulares de una asignatura a aquellos estudiantes que reúnan las condiciones de asistencia y aprobación de las actividades obligatorias que las cátedras informen debidamente como tales.

1. a) Los alumnos deberán asistir y cumplir como mínimo el 75% de las actividades obligatorias: laboratorios de trabajos prácticos y clases de aula obligatorias (seminarios, tareas de enseñanza participativa, problemas, autoevaluación o presentación de trabajos o informes).
2. b) Asimismo, los alumnos serán evaluados mediante dos (2) exámenes de regularidad, referidos a la actividad obligatoria, debiendo aprobar los mismos, para regularizar los Trabajos Prácticos.
3. c) Los estudiantes que no hayan aprobado los exámenes de regularidad contarán con 2 (dos) instancias de recuperación de cada uno de ellos.
4. d) Los exámenes de regularidad podrán realizarse de manera simultánea con los exámenes promocionales, en la semana correspondiente a esta actividad académica.
5. e) Los profesores deberán informar a los alumnos, al inicio de la cursada, la modalidad adoptada.
6. f) El alumno que tenga una asistencia y cumplimiento del 75% de las actividades enunciadas en el ítem a) y que apruebe los exámenes de regularidad alcanzará la condición de alumno REGULAR.
7. g) El alumno que no cumpla con las condiciones enunciadas en el ítem f) será calificado como DESAPROBADO.
8. h) Quedan excluidas de la presente modalidad de regularización las asignaturas: Bioquímica Clínica I, Bioquímica Clínica II, Microbiología Clínica y las asignaturas electivas/optativas.

Estudio de biomoléculas: hidratos de carbono, aminoácidos, proteínas, lípidos y ácidos nucleicos.
Estructuras y funciones. Membranas biológicas: transporte. Enzimas: tipos. Cinética enzimática. Regulación. Métodos de separación y caracterización de macromoléculas. Bioenergética. Oxidaciones biológicas. Fotosíntesis. Metabolismo y biosíntesis de hidratos de carbono, aminoácidos, lípidos, proteínas y lipoproteínas, ácidos nucleicos. Regulación. Código genético. Receptores celulares. Transducción y amplificación de señales. Integración y control de los procesos metabólicos.

CLASES TEÓRICAS  

 Martes y jueves de 12.00 a 13.30

 Las clases teóricas se dictan los días martes y jueves de 12 a 13.30 h en el Aula de Teóricos del Departamento de Química Biológica, ubicado en el 6º piso de la Facultad de Medicina, Paraguay 2155 (ascensores del lado izquierdo).

HORARIOS DE COMISIONES PARA TRABAJOS PRÁCTICOS

Los seminarios se dictan en el Aula de Teóricos del Departamento de Química Biológica. Los trabajos prácticos se dictan en los laboratorios del mismo departamento.

1 y 11             Lunes    14.30 – 20.30

2 y 12             Martes    8.00 – 14.00

3 y 13             Martes  14.30 – 20.30

4* y 14*          Miércoles   18.00 – 22.00 y sábados 10.00-12.00

5 y 15             Jueves    14.30 – 20.30

6 y 16             Viernes   8.00 – 14.00

Notas:

• Los seminarios duran 4 h, comienzan a la misma hora que los TPs y terminan antes. Los días en que se toma evaluación se ocupará todo el horario previsto.
• (*) Las comisiones del miércoles a la noche solo tiene que venir los sábados de las semanas en que se tomen los exámenes regulatorios 1 y 2-segunda parte y el día de seminario II y TP I de Proteínas (2º semana de cursada), o sea, 3 sábados en el cuatrimestre.

Las clases teóricas están grabadas y subidas en la web. Una semana antes de cada clase según el siguiente cronograma se subirá al campus de la Cátedra el archivo PDF de la clase junto con actividades relacionadas con el tema en cuestión que se discutirán durante la clase.

8 de agosto. Aminoácidos, péptidos y proteínas. Niveles de organización estructural. Dra. Ana Sotelo.

10 de agosto. Estructura tridimensional de proteínas. Plegamiento. Dra. Ana Sotelo.

15 de agosto. Función de las proteínas. Dra. Ana Sotelo.

17 de agosto. Bioenergética y tipos de reacciones bioquímicas. Dr. Hugo Adamo.

22 de agosto. Enzimas I. Dr. Hugo Adamo.

24 de agosto. Enzimas II. Dr. Hugo Adamo.

29 de agosto. Membranas biológicas y transporte. Dr. Hugo Adamo.

31 de agosto. Metabolismo de glúcidos I: Glucólisis y Fermentación. Dra. Mariel Marder.

05 de septiembre. Metabolismo de glúcidos II: Gluconeogénesis. Ruta de las pentosas fosfato. Metabolismo de glucógeno. Dra. Mariel Marder.

07 de septiembre. Principios de regulación metabólica: glucosa y glucógeno. Dra. Mariel Marder.

12 de septiembre. El ciclo del ácido cítrico. Dra. Mariel Marder.

14 de septiembre. Catabolismo de lípidos. Dra. Mariela Gironacci.

19 de septiembre. Fosforilación oxidativa. Dra. Patricia Benavides.

21 de septiembre. Fotofosforilación. Dra. Patricia Benavides.

Miércoles 27 de septiembre – PRIMER PARCIAL PROMOCIONAL

03 de octubre. Oxidación de aminoácidos y producción de urea. Dra. Susana Gallego.

05 de octubre. Biosíntesis de lípidos. Dra. Mariela Gironacci

10 de octubre. Receptores. Dra. Mariela Gironacci

12 de octubre. Bioseñalización. Dr. Fernando Dominici.

17 de octubre. Biosíntesis de aminoácidos, nucleótidos y moléculas relacionadas. Dr. Fernando Dominici.

19 de octubre. Regulación hormonal del metabolismo de los mamíferos. Dr. Fernando Dominici.

24 de octubre. Integración del metabolismo de los mamíferos. Dr. Fernando Dominici.

26 de octubre. Metabolismo del ADN I: biosíntesis. Dra. Mariela Gironacci.

31 de octubre. Metabolismo del ADN II: reparación. Dra. Patricia Benavides.

02 de noviembre. Metabolismo del ARN. Dra. Ana Sotelo.

07 de noviembre. Metabolismo de proteínas. Dra. Susana Gallego.

09 de noviembre. Regulación de la expresión génica. Dra. Susana Gallego.

14 de noviembre. Tecnologías de la información basadas en el ADN. Dra. Mariela Gironacci.

16 de noviembre. Libre.

Miércoles 22 de noviembre– SEGUNDO PARCIAL PROMOCIONAL

07/08 al 12/08 Proteínas: Seminario I. Estructura y secuenciación de proteínas. Dra. Julieta Marino.

14/08 al 19/08 Proteínas: Seminario II. Determinación de la concentración de proteínas. Taller de estructura de proteínas.

Proteínas: Trabajo práctico I. Determinación de la concentración de proteínas. Dras. Julieta Marino y Daniela Groppa.

21/08 al 26/08 Proteínas: Trabajo práctico II. SDS-PAGE. Dras. Julieta Marino, Daniela Groppa y Marina Muñoz.

28/08 al 02/09 Cinética enzimática: Seminario. Dr. Rodolfo González Lebrero.

04/09 al 09/09 Cinética enzimática: Trabajo práctico I. Dres. Rodolfo González Lebrero, Johanna Miquet y Mónica Montes.

11/09 al 16/09 Cinética enzimática: Trabajo práctico II. Dres. Rodolfo González Lebrero, Johanna Miquet y Mónica Montes.

18/09 al 23/09 Estructura de ácidos nucleicos: Seminario. Dra. Karina Gómez.

Regulatorio 1: Proteínas. Cinética enzimática.

Miércoles 27/09 PRIMER PARCIAL PROMOCIONAL

02/10 al 07/10 Purificación de proteínas: Seminario. Dra. Marina Muñoz.

09/10 al 14/10 Purificación proteínas: Trabajo práctico. Técnicas cromatográficas. Dras. Marina Muñoz y Liliana Pena.

16/10 al 21/10 Hidratos de Carbono: Seminario Dra. Maite Duhalde.

23/10 al 28/10 Hidratos de Carbono: Trabajo práctico. Dras. Maite Duhalde y Mónica Montes.

30/10 al 04/11 Lípidos: Seminario. Dra. Viviana Blank.

Regulatorio 2 (primera parte): Purificación de proteínas. Ácidos nucleicos. Hidratos de carbono.

06/11 al 11/11 Trabajo práctico: Glucólisis. Dras. Viviana Blank y Liliana Pena.

13/11 al 18/11 Taller: Integración de metabolismo. Dra. Viviana Blank.

Regulatorio 2 (segunda parte): Lípidos. Metabolismo.

Miércoles 22/11 SEGUNDO PARCIAL PROMOCIONAL.

Miércoles 29/11 Primera instancia de recuperación

Miércoles 06/12 Segunda instancia de recuperación de trabajos prácticos

ACTIVIDADES DE SEMINARIOS Y TRABAJOS PRÁCTICOS

Los seminarios y trabajos prácticos son de carácter obligatorio, se dictan una vez por semana. La semana anterior a cada clase según el cronograma de clases de seminarios y trabajos prácticos, el material didáctico correspondiente estará disponible en el Campus Virtual de la asignatura. Es imprescindible concurrir a las clases habiendo leído el material y realizado las actividades que se indiquen.

Durante los encuentros se discutirán los conceptos más importantes o complejos y se realizarán actividades que promuevan la reflexión, comprensión e integración de contenidos.

CLASES TEÓRICAS 

Las clases teóricas son de carácter optativo.

La semana anterior a cada clase (según el cronograma de clases teóricas) se hará disponible en el Campus virtual el material didáctico correspondiente a la clase, junto con archivos conteniendo actividades relacionadas con el tema en cuestión. Durante la clase se discutirán los conceptos más importantes y se realizarán actividades de discusión e integración de temas específicos.

Guías de trabajos prácticos y material adicional

Las guías de trabajos prácticos y el material adicional estarán disponibles en el Campus virtual de la Facultad.  

Inscripción

Los alumnos deben inscribirse 48 hs. antes y concurrir al examen provistos de Libreta Universitaria o Documento de Identidad, calculadora y 4 hojas rayadas tamaño A4 o similar.

Primer Examen Promocional

Fecha: miércoles 27 de septiembre

Horario: 12.00

Temas incluidos: Todos los temas dictados antes del primer examen, tanto en clases teóricas como en trabajos prácticos.

Para poder rendir el primer parcial los alumnos deben tener las materias correlativas aprobadas.

Segundo Examen Promocional

Fecha: miércoles 22 de noviembre

Horario: 12.00

Temas incluidos: Todos los temas dictados a partir del primer examen, tanto en clases teóricas como en trabajos prácticos.

Podrán rendir el segundo parcial los alumnos que hayan aprobado el primer parcial promocional y la primera evaluación de Trabajos Prácticos.

El examen libre consta de tres instancias:

1. Examen escrito sobre los temas dictados en seminarios y trabajos prácticos, con formato y contenido equivalente a los exámenes regulatorios.
2. Realización de un trabajo práctico y confección del informe correspondiente.
3. Examen final escrito que incluye los temas dictados en las clases teóricas.

La primera instancia es eliminatoria, debe ser aprobada para pasar a las siguientes. El trabajo práctico debe realizarse dentro de los 15 días luego del examen escrito; en caso de desaprobarlo, se puede volver a rendir una vez en un periodo de 15 a 30 días. El examen final se rinde en la fecha de exámenes siguiente del calendario académico; en caso de resultar desaprobado, se puede volver a rendir una vez más en la fecha de exámenes siguiente.

El alumno que esté interesado en rendir Química Biológica en calidad de alumno libre deberá ponerse en contacto con la cátedra TRES SEMANAS ANTES de la fecha elegida para las instancias 1 y 2 de Trabajos Prácticos. Si aprobara estas dos instancias, deberá luego inscribirse en el Final como los demás alumnos.

Las instancias 1 y 2 se rendirán los días miércoles inmediatos anteriores en el horario de 11 a 16, de modo tal que dos semanas antes de la fecha de Final se rinde la primera instancia, y una semana antes de la fecha de Final según el Calendario Académico se rinde la segunda instancia.

Contactos:

Secretaría: msanchez@ffyb.uba.ar

Profesora Adjunta, Dra. Johanna Miquet: jmiquet@qb.ffyb.uba.ar

Profesor Titular, Dr. Fernando Dominici: dominici@ffyb.uba.ar

En caso de no concurrir personalmente a inscribirse en un examen libre, enviar correo electrónico a más de una de las direcciones provistas, para facilitar la comunicación. Del mismo modo, si habiéndose inscripto, desistiera de presentarse, tienen que avisarlo, ya que se prepara el material especialmente para la ocasión.  

A modo informativo, se transcribe el Articulo 8 de la resolución del Consejo Directivo acerca de las Normas de Regularización y Promoción de Asignaturas:

El examen en calidad de libre consta de:

• una prueba escrita eliminatoria sobre los temas de trabajos prácticos, la cual se aprueba con una nota mínima de 4 (cuatro) puntos. Esta prueba quedará archivada en la Secretaría de la respectiva Cátedra por un plazo mínimo de un año calendario.
• Aprobada la prueba mencionada en el ítem a, y en un período no mayor a 15 días, el alumno realizará un trabajo práctico que deberá ser aprobado con una calificación mínima de 4 (cuatro) puntos. El alumno que desapruebe el trabajo práctico, tendrá la opción a rendirlo una vez más en un período de 15 a 30 días.
• Los alumnos que aprobaron las instancias anteriores estarán en condiciones de rendir un examen final, escrito u oral, sobre los temas del programa de la asignatura. Este examen será rendido en la fecha de exámenes siguiente del calendario académico. En caso de resultar desaprobado podrá repetirse en una oportunidad más en la fecha de exámenes siguiente.
• En ningún caso la aprobación de las exigencias de apartados a y b podrá equipararse a la condición de alumno regular.

Los exámenes de Química Biológica se rinden siguiendo el cronograma establecido por la Facultad, los días lunes a las 12.00 en el Departamento de Química Biológica (6º piso Medicina).

En caso de que el día lunes sea feriado, el examen se toma en el siguiente día hábil (martes o miércoles, según el tipo de feriado), en el mismo horario.

Para poder rendir examen final deben inscribirse previamente a través de la página web de la Facultad durante la semana anterior (sistema Guaraní).

El día del examen deberán presentarse con un documento que acredite identidad (libreta universitaria o DNI).

Además, deberán traer, para entregar, un cuadernillo de cuatro hojas rayadas tamaño A4 o equivalente.

• Nelson DL y Cox MM. “Lehninger, Principios de Bioquímica”; Ed. Omega SA Barcelona 7º edición (2018).
• Stryer L, Berg JM y Tymoczko JL. “Bioquímica. Con Aplicaciones Clínicas,”. Reverté, 7 ª edición (2013).
• Mathews CK, van Holde KE, Appling DR y Anthony-Cahill SJ.  Bioquímica. Ed. Pearson, 4º edición (2013).

El Departamento de Química Biológica de la Facultad de Farmacia y Bioquímica se encuentra en el sexto piso de la Facultad de Medicina, entrada por Paraguay, ascensores del lado izquierdo. Todas las actividades de Trabajos Prácticos se realizarán en el Departamento de QB, mientras que las actividades que corresponden al horario de Clases Teóricas se desarrollarán en aula a designar en la FFyB (Junín 956).

Conviene llegar con tiempo ya que las colas para los ascensores pueden ser largas.